Estrutura Estereoisomérica
- A maioria dos aminoácidos (exceto a glicina) possui um carbono alfa assimétrico (quiral), ligado a:
- Um grupo amina (-NH₂).
- Um grupo carboxila (-COOH).
- Um hidrogênio (-H).
- Um radical específico (cadeia lateral, R).
Devido a essa quiralidade, existem duas formas especulares, chamadas de D (dextro) e L (levo).
Diferença entre Aminoácidos D e L
- A nomenclatura D e L é baseada na configuração relativa ao gliceraldeído, uma molécula usada como referência.
- L-aminoácidos: O grupo amina (-NH₂) está à esquerda no modelo de projeção de Fischer.
- D-aminoácidos: O grupo amina (-NH₂) está à direita no modelo de projeção de Fischer.
Ligação peptídica
É um tipo de ligação covalente que une aminoácidos para formar peptídeos e proteínas. Ela é formada entre o grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido e o grupo amina (-NH₂) de outro, liberando uma molécula de água (reação de desidratação ou condensação).
Etapas da Formação da Ligação Peptídica
- Aproximação dos aminoácidos:
- Dois aminoácidos se aproximam: o grupo carboxila de um e o grupo amina de outro.
- Reação de condensação:
- O oxigênio da carboxila e dois hidrogênios da amina são eliminados como uma molécula de água (H₂O).
- Formação da ligação:
- O carbono do grupo carboxila se liga ao nitrogênio do grupo amina, formando a ligação C-N conhecida como ligação peptídica.
- A ligação peptídica tem caráter de ressonância, o que confere:
- Rigidez: A ligação C-N é parcialmente dupla, restringindo a rotação ao redor dela.
- Planaridade: Os átomos envolvidos (C, N, O e H) ficam em um mesmo plano.
- Polaridade: A ligação é polar, permitindo interações como pontes de hidrogênio.
Propriedades e Importância
- A ligação peptídica é estável devido à ressonância, sendo difícil de quebrar sob condições fisiológicas normais.
- É a base para a formação de estruturas lineares de proteínas (estrutura primária).
- A sequência e o número de ligações peptídicas determinam as propriedades e a função do polipeptídeo ou proteína.
Organização estrutural